پرش به محتوا

میشل، هارتموت: تفاوت میان نسخه‌ها

بدون خلاصۀ ویرایش
جز (Mohammadi3 صفحهٔ میشل، هارتموت (۱۹۴۸) را بدون برجای‌گذاشتن تغییرمسیر به میشل، هارتموت منتقل کرد)
بدون خلاصۀ ویرایش
 
خط ۱: خط ۱:
 
{{جعبه زندگینامه
میشِل، هارْتْموت (۱۹۴۸)(Michel, Hartmut)<br/> [[File:38599200.jpg|thumb|ميشِل، هارْتْموت]] {{جعبه زندگینامه
|عنوان = هارتموت میشل
|عنوان = هارتموت میشل
|نام =Hartmut Michel
|نام =Hartmut Michel
خط ۲۷: خط ۲۶:
|پست تخصصی =
|پست تخصصی =
|باشگاه =
|باشگاه =
}}متخصص آلمانی بیوشیمی. جایزه نوبل شیمی ۱۹۸۸ را، با روبرت هوبر<ref>Robert huber </ref> و یوهان دیزن‌هوفر<ref>Johan Deisenhofer </ref>، به‌سبب تعیین ساختار مولکولی<ref>molecular structure</ref>&nbsp;مراکز واکنش فتوسنتزی<ref>photosynthetic reaction </ref> به‌دست آورد. میشل پروتئین غشای مرکز واکنش باکتری Rhodo pseudonas را متبلور کرد و هوبر این پروتئین را با تکنیک بلورشناسی با اشعۀ ایکس<ref>x-ray crystallograohy </ref> آنالیز کرد تا ساختار کلی پروتئین را به‌دست آورد. فتوسنتز در مراکز واکنش<ref>reaction centers </ref> حفره‌های غشایی<ref>membrane vesickes </ref> رخ می‌دهد. مشیل دریافت پروتئین‌های پیوندی غشاء در مراکز واکنش کلید اصلی فتوسنتزند. او این پروتئین<ref>protein </ref> را، که به‌صورت جزئی در آب حل می‌شد، با مولکولی متبلور کرد که یک انتهای آن هیدروفیلیک (آب دوست)<ref>hydrophyllic </ref> و انتهای دیگر آن هیدروفوبیک (آب‌گریز)<ref>hydrophobic</ref> بود. بخش آب‌گریزِ غشاهای پروتئینی پیوندی تشکیل نمی‌داد، در حالی‌که بخش آب‌دوست برای پیوند با مولکول‌های آب آزاد بود و این پروتئین در آب حل می‌شد. مشیل در لودویگسبورگِ<ref>Ludwigsburg </ref> آلمان غربی زاده شد و در دانشگاه‌های واربورگ<ref>Warburg </ref> و مونیخ درس خواند. در مؤسسۀ بیوشیمی ماکس پلانک<ref>Max Planck Institute of Biochemistry </ref> کار می‌کرد و در ۱۹۸۷، رئیس مؤسسۀ بیوفیزیک ماکس پلانک<ref>Max Planck Institute of Biophysics</ref>&nbsp;شد. یافته‌هایش را در کتاب ''تبلور پروتئین‌های غشایی''<ref>''Crystallization of Membrane Proteins''</ref> آورده است.
}}[[File:38599200.jpg|thumb|ميشِل، هارْتْموت]]
میشِل، هارْتْموت (۱۹۴۸م - )(Michel, Hartmut)<br />
 
متخصص آلمانی بیوشیمی. جایزه نوبل شیمی ۱۹۸۸ را، با روبرت هوبر<ref>Robert huber </ref> و یوهان دیزن‌هوفر<ref>Johan Deisenhofer </ref>، به‌سبب تعیین ساختار مولکولی<ref>molecular structure</ref>&nbsp;مراکز واکنش فتوسنتزی<ref>photosynthetic reaction </ref> به‌دست آورد. میشل پروتئین غشای مرکز واکنش باکتری Rhodo pseudonas را متبلور کرد و هوبر این پروتئین را با تکنیک بلورشناسی با اشعۀ ایکس<ref>x-ray crystallograohy </ref> آنالیز کرد تا ساختار کلی پروتئین را به‌دست آورد. فتوسنتز در مراکز واکنش<ref>reaction centers </ref> حفره‌های غشایی<ref>membrane vesickes </ref> رخ می‌دهد. مشیل دریافت پروتئین‌های پیوندی غشاء در مراکز واکنش کلید اصلی فتوسنتزند. او این پروتئین<ref>protein </ref> را، که به‌صورت جزئی در آب حل می‌شد، با مولکولی متبلور کرد که یک انتهای آن هیدروفیلیک (آب دوست)<ref>hydrophyllic </ref> و انتهای دیگر آن هیدروفوبیک (آب‌گریز)<ref>hydrophobic</ref> بود. بخش آب‌گریزِ غشاهای پروتئینی پیوندی تشکیل نمی‌داد، در حالی‌که بخش آب‌دوست برای پیوند با مولکول‌های آب آزاد بود و این پروتئین در آب حل می‌شد. مشیل در لودویگسبورگِ<ref>Ludwigsburg </ref> آلمان غربی زاده شد و در دانشگاه‌های واربورگ<ref>Warburg </ref> و مونیخ درس خواند. در مؤسسۀ بیوشیمی ماکس پلانک<ref>Max Planck Institute of Biochemistry </ref> کار می‌کرد و در ۱۹۸۷، رئیس مؤسسۀ بیوفیزیک ماکس پلانک<ref>Max Planck Institute of Biophysics</ref> شد. یافته‌هایش را در کتاب ''تبلور پروتئین‌های غشایی''<ref>''Crystallization of Membrane Proteins''</ref> آورده است.


&nbsp;
&nbsp;
۴۷٬۷۳۶

ویرایش